segunda-feira, 28 de Fevereiro de 2011

A Baquelite

As primeiras tentativas com sucesso para produção de um plástico sintético devem-se a Leo Baekeland, um químico belga, que em 1909 patenteou a preparação do primeiro polímero completamente sintético a que chamou baquelite. 


Este polímero, que é uma resina de fenol-formaldeído, foi desenvolvido para substituir um produto natural, a resina Shellac, em falta. Depois da reacção ter sido descoberta foram necessários cerca de 20 anos de um estudo muito sistemático e cuidado para controlar convenientemente a sua manufactura.

Devido às suas propriedades isolantes, a baquelite foi extensivamente usada na indústria eléctrica, mas também para objectos de uso corrente e para joalharia. Muitos destes objectos são hoje procurados por coleccionadores e estão expostos em museus.


Mais uma curiosidade, Andy Warhol adorava objectos de baquelite, quando morreu em 1987 a sua colecção atingiu preços recorde na Sotherby's.


 Uma pulseira da colecção de Andy Wharol.

domingo, 27 de Fevereiro de 2011

O Gosto Umami

O sabor dos dashi japoneses, caldos que fazem parte há muitas centenas de anos das cozinha japonesa, despertou a curiosidade de um químico japonês (Kikunae Ikeda) no início do século passado (1908). Os estudos que fez levaram-no a identificar uma substância presente e determinante para o sabor destes caldos - o glutamato monosódico (MSG). 


Ele descobriu que a alga kombu, usada para fazer dashi, era muito rica em MSG, de tal forma que este chega a cristalizar à superfície da alga seca. Descobriu que o MSG dava uma sensação de sabor diferente dos descritos até aí e a que deu o nome de umami (umai = delicioso e mi = essência) e que se define como saboroso (savory), a caldo (brothy) ou a carne (meaty). 

Mais tarde outros investigadores japoneses descobriram outras substâncias que davam a mesma sensação de umami, em 1913 o monofosfato de inosina (IMP) que foi isolado de atum curado e em 1957 o monofosfato de guanosina (GMP) que foi isolado de cogumelos shiitake. Mais, descobriu-se que estas substâncias tinham um efeito sinergético entre elas, ou seja uma mistura de MSG, IMP e GMP é muito mais “potente” do que estes compostos isoladamente ou mesmo aos pares. Aparentemente também interferem com a percepção que temos de outros sabores, intensificando o doce e o salgado e “arredondando” o amargo e o ácido. De facto isto também acontece com os outros sabores entre si, por exemplo o sal aumenta a percepção do doce e reduz a do amargo.

Em 2001 um biólogo da Califórnia (Charles Zuker) demonstrou que temos receptores de gosto para o MSG.

O umami é um gosto com que todos estamos familiarizados, pois existe numa grande quantidade de alimentos, mas que normalmente não identificamos isoladamente como gosto. No entanto existe naturalmente, por exemplo, em tomates maduros, queijos (particularmente o parmesão), presunto, cogumelos, carne, peixe, caldos de carne, molhos de soja ou peixe fermentados… e diz-se que no leite materno, por isso é um gosto com que contactamos logo que nascemos.


O MSG é um sal de um aminoácido que existe nas proteínas, como componente das proteínas não tem efeito, mas quando estas são decompostas nos seus blocos constituintes (amino-ácidos) surge isoladamente e dá a sensação de gosto umami. Nos processos de preparação de alimentos em que há decomposição de proteínas (cozinhar e fermentar por exemplo) produzem MSG em maior ou menor quantidade. Acontece por exemplo nos caldos de carne ou peixe, guisados, estufados… mas também na generalidade dos alimentos fermentados, incluindo o vinho. Aparentemente surge em maior quantidade em vinhos velhos.   

Logo no ano a seguir a Ikeda ter identificado o MSG e a sua contribuição para o gosto dos alimentos, este começou a ser produzido no Oriente e vendido pela empresa japonesa Ajinomoto como tempero. Foi facilmente adoptado pelos japoneses e chineses e depois pela indústria alimentar. Embora se diga que o sabor umami é bastante mais complexo do que o conferido apenas pelo MSG. 



Nos anos 1960 o MSG começou então a ter uma má fama pois começou a atribuir-se-lhe alguns problemas sentidos por pessoas depois de terem comido em restaurantes chineses – dores de cabeça, dores no peito… mais tarde provou-se que o MSG não causa problemas à maior parte das pessoas e é, tanto quanto se sabe, seguro (já decorreram 100 anos desde que começou a ser usado no Oriente como condimento). . Discute-se também o facto de que enriquecendo o sabor, é usado pela indústria para “esconder” alimentos com menos qualidade. 

Em muito dos nossos supermercados, e em supermercados chineses, vende-se MSG como condimento. Se não sabe e quiser descobrir o que é o gosto umami, compre um frasquinho e ponho 2 ou 3 cristais na ponta do dedo e depois da boca. Vai ver que o identifica de imediato e que lhe é bem familiar...

sábado, 26 de Fevereiro de 2011

Também comemos com os olhos...

A percepção global dos alimentos resulta do que nos transmitem os cinco sentidos. Neste processo os olhos têm um papel importante – costuma mesmo dizer-se que “também comemos com os olhos”. Assim, dado que na apreciação de um alimento a cor é fundamental, manter os legumes com uma cor verde agradável é uma preocupação de quem cozinha.
Muitos dos pigmentos que dão cor aos vegetais sofrem alterações durante o processo de cozedura, e a clorofila, o pigmento responsável pela cor verde, é particularmente sensível. Obter vegetais cozinhados que tenham uma cor verde viva e atraente exige alguma técnica e, ao longo do tempo, empiricamente, encontraram-se truques para o conseguir. 
A clorofila é uma molécula complexa que contém um átomo de magnésio (a cor de rosa na figura). Se esse magnésio é substituído por hidrogénio, o que acontece em meio ácido, o verde passa a um acastanhado nada convidativo. Em termos químicos diz-se que a clorofila se transformou numa outra molécula, a feofitina, que tem uma cor castanha esverdeada. 


Quando um vegetal verde entra em contacto com água em ebulição, a sua cor fica inicialmente mais brilhante devido à expulsão do ar contido nos espaços entre as células. Mas, continuando a exposição ao calor, vai ocorrendo uma perda de cor que é resultado de alterações químicas da clorofila. Estas tomam maiores proporções se a água da cozedura estiver ácida e se o tempo de aquecimento se prolongar.
Cozer os legumes em água abundante é fundamental por duas razões: dilui os ácidos provenientes das células das plantas e que passam para a água durante a cozedura, ficando a água menos ácida; e a temperatura não baixa significativamente quando se adicionam os legumes, sendo a cozedura mais rápida. Assim também se evitam alterações da clorofila produzidas por enzimas, cuja actividade é máxima a cerca de 70ºC, baixando significativamente perto do ponto de ebulição da água (100ºC).
Para reduzir a acidez há ainda quem adicione um produto básico, o bicarbonato de sódio, à água em que cozem os legumes. A cor verde resultante é agradável; no entanto, o bicarbonato interfere com os compostos que dão rigidez às células vegetais e eles ficam com uma consistência “espapaçada” e nada agradável.

(Nos brócolos da esquerda foi adicionado um pouco de bicarbonato à água da cozedura, no da direita um pouco de vinagre para tornar o meio mais ácido. Note que apesar de terem sido cozinhados o mesmo tempo, o da esquerda se está a desfazer.)

E já agora sabia que a clorofila é como que uma antena que as plantas verdes usam para absorver a energia da luz do Sol indispensável à fotossíntese? E que é também a degradação da molécula de clorofila que faz com que as folhas percam a cor verde no Outono? E, mais importante ainda, que sem ela até nós não poderíamos existir? Pois acredite, porque tudo isto é mesmo verdade.

sexta-feira, 25 de Fevereiro de 2011

A química na resolução de problemas de investigação arqueológica

Há dias uma notícia no Jornal Público dava conta da descoberta da mais antiga adega de vinho, com prensa, cubas de fermentação e vasilhas para armazenamento no local. Está localizada na Arménia, perto da cidade de Areni, junto da fronteira com o Irão. 
Esta descoberta permite uma imagem arqueológica completa do que foi a produção de vinho há 6100 anos.

Como é que se sabia que, muito provavelmente, ali se produzia vinho? Porque em análises laboratoriais feitas aos resíduos retirados da cuba foi identificado o composto malvidina, um pigmento que existe nas uvas e nas romãs. Um outro facto que leva a crer que era de facto vinho que ali se produzia, foi terem sido encontrados vestígios de sementes,peles e engaços de uvas. 

A química desempenhou um papel importante nesta descoberta e o estudo feito foi publicado no Journal of Archaeological Science, sendo o título do artigo:

Nele é dito:
Like any other scientific technique, biochemical research alone can never create conclusive evidence concerning anthropological issues, much like archaeological research alone cannot irrefutably prove wine production. Instead, both should be part of a larger research program, aimed at addressing a specific anthropological or archaeological research question.

quinta-feira, 24 de Fevereiro de 2011

Foguetões de Alka Seltzer

Se calhar já ouviu dizer que as reacções químicas ocorrem mais rapidamente quando a temperatura é mais elevada. Que as moléculas têm mais energia... e mais energia dá sempre "confusão"... até estes já o sabiam...

Vamos hoje propôr-lhe uma experiência que lhe vai permitir avaliar a influência da temperatura na velocidade de uma reacção.

Vai precisar de 1 comprimido de Alka-Seltzer, água e 3 caixinhas das de filmes fotográficos (será que ainda as consegue arranjar...)


Cole 1/4 de uma pastilha de Alka Seltzer no interior da tampa de 3 caixas dos antigos filmes fotográficos usando plasticina ou fita adesiva biface para o conseguir. 

Encha ¼ de cada caixa com água a temperaturas diferentes. Numa ponha água gelada, noutra à temperatura ambiente e na última água quente. 

Feche as caixas e peça ajuda para as virar ao mesmo tempo ao contrário para que a água entre contacto com o Alka Seltzer. Coloque-as imediatamente em cima da mesa com a tampa para baixo.

Repare no tempo necessário para que em cada uma das caixas suceda algo e tire as suas conclusões. 

E olhe que vai sujar um bocadinho o sítio onde fizer a experiência... tenha isso em conta.

(A Alka Seltzer tem na sua composição duas substâncias - um ácido e uma base - que. quando dissolvidas na água, vão reagir entre si e libertar um gás, Este vai querer ocupar mais espaço do que a caixinha permite...)

quarta-feira, 23 de Fevereiro de 2011

Gelatina, Ananás e as suas Guerras

Já alguma vez reparou que as receitas que têm como ingredientes gelatina e ananás lhe dizem para usar ananás em conserva? Caso lhe tenha passado pela cabeça substitui-lo por aquele ananás fresquinho que tem em casa, para que a sobremesa fique ainda melhor, aconselhamos a não o fazer. O resultado ia ser mesmo mau... 

A gelatina é constituída por longas moléculas de proteína que, quando são dissolvidas em água e posteriormente arrefecidas, se entrelaçam, ligam em determinadas zonas e  vão formando uma rede tridimensional que retém nas suas malhas a água e todas as moléculas nela dissolvidas - forma-se um gel. 


O ananás fresco impede a gelatina de gelificar, pelo que a sua sobremesa ficaria sempre líquida se o utilizasse. Isto porque o ananás contém uma enzima, chamada bromelaína, que funciona como que uma tesoura, e que facilita a quebra das ligações entre alguns dos amino-ácidos que formam as cadeias proteicas. 



Desta forma, em vez de cadeias longas de proteína que se podem ligar entre si para formar a rede, ficam pequenos fragmentos e a rede responsável pela obtenção do gel não se pode formar. Outras frutas, como o figo, a papaia e o kiwi, e até mesmo o gengibre, causam o mesmo efeito.

Para fazer uma sobremesa com gelatina e ananás fresco, tem que o ferver primeiro, para inactivar a enzima, ou usar ananás enlatado, porque esse foi previamente aquecido para se conservar. O aquecimento provocou alterações na enzima bromelaína que a impedem de desempenhar o seu papel.

Faça a  experiência, prepare uma gelatina (a embalagem tem mesmo que dizer "gelatina" há outros gelificantes e com esses a experiência não resultará), divida-a por vário frascos e misture frutos em pedacinhos. Ponha no frigorífico e umas horas depois observe o resultado...

Nós já fizemos e aqui ficam algumas fotos.

kiwi (fica líquida - não gelifica)


ananás cru (fica líquida - não gelifica)

ananás cozido (gelifica - o calor "deu cabo" da enzima, ou seja, desnaturou-a)

morango (gelifica)

banana (gelifica) 
(tanto a banana como o morango não têm as enzimas que "dão cabo" da gelatina)

terça-feira, 22 de Fevereiro de 2011

O Cabelo e as suas Pontes de Enxofre

O cabelo humano é composto principalmente por proteínas fibrosas a que se dá o nome de queratina. Estas proteínas são formadas pelo conjunto de cerca de 20 amino-ácidos que formam as proteínas em geral, mas têm a característica de ter cerca de14% de cisteína - um amino-ácido com características especiais. De facto, duas cisteinas de cadeias diferentes ou da mesma cadeia de proteína podem formar entre si ligações muito fortes chamadas "pontes de enxofre". São as pontes de enxofre que se formam entre cisteínas em moléculas de proteínas adjacentes do cabelo que vão determinar a sua ondulação característica.


Quando fazemos uma permanente o processo envolvido consiste em enrolar o cabelo com a forma que se pretende; tratar o cabelo com um reagente redutor que quebra as pontes de enxofre naturais;  e em seguida tratá-lo com um agente oxidante que vai refazer as pontes de enxofre de outro modo, mantendo a ondulação determinada pelo rolos. Este processo está representado esquematicamente na figura seguinte:


segunda-feira, 21 de Fevereiro de 2011

O doce... e a sua química.

Já alguma vez pensou porque é que algumas substâncias são doces? Se não o fez, é altura de o fazer...
Um composto ser doce resulta da sua interacção com determinados receptores (proteínas) na língua. Quando isto acontece é transmitido ao cérebro um sinal que nos faz ter a sensação de doce.
Há uma grande variedade de compostos que têm esta propriedade - o nosso açúcar de mesa (a sacarose), um açúcar muito comum na fruta (a frutose), os adoçantes como a sacarina e o aspartame, e tantos outros...
Todos têm características estruturais que lhes conferem uma certa forma e características químicas que permitem estabelecer a interacção com os receptores na língua. Nesta interacção está envolvida a formação de ligações chamadas ligações de hidrogénio entre a molécula da substância doce e proteínas da língua.

  
Já agora, sabia que os gatos têm muito poucos receptores de doce nas suas línguas e fazem parte de um grupo muito reduzido de animais que não prefere o doce?

domingo, 20 de Fevereiro de 2011

Já desnaturou proteínas muitas vezes...

Acreditamos que ontem já tenha ficado com dúvidas  (ou possivelmente com certezas) sobre o facto de já ter desnaturado proteínas... E a verdade é que já o fez muitas vezes.

Certamente já reparou que um ovo cru e um ovo cozido são bem diferentes...


Grande parte dessa diferença deve-se precisamente ao facto das proteínas do ovo terem desnaturado. É isso que faz com que o ovo passe de líquido a sólido. 

Quanto à mudança de cor da clara, que era quase transparente em cru e depois de cozida fica bem branquinha, isso resulta do facto de na clara crua a luz passar através dela e, depois de desnaturada, com a rede que se forma, já não poder passar.

Mas há outras situações em que no seu quotidiano desnatura proteínas... tantas! Por exemplo, quando desinfecta qualquer coisa com álcool, está a desnaturar as proteínas de possíveis micróbios que lá existam para dar fim deles...
Quando deita sumo de limão na sua salada de fruta, para impedir que escureça, está a desnaturar proteínas que lá existem e que catalisam (facilitam) reacções químicas que levam a esse escurecimento.

Havemos de voltar as estes assuntos, e tratar de muitos outros em que a desnaturação de proteínas está envolvida. É que elas são mesmo importantes e andam por todo o lado e todos os dias temos que lidar com elas...

sábado, 19 de Fevereiro de 2011

Se lhe perguntarmos se já desnaturou proteínas...

Se lhe perguntarmos se já desnaturou proteínas, possívelmente dirá  "Nunca!"...

Será mesmo? Para já vamos ver o que é desnaturar uma proteína.

Muitas das ligações que mantêm a forma tridimensional das proteínas são fracas e, assim, em determinadas condições, elas podem quebrar-se e a forma das proteínas muda, por exemplo, desenrola-se no caso de uma proteína globular (que normalmente está enrolada).


Desnaturação de uma proteína.
 
Isto pode acontecer quando a proteína é exposta ao calor, a ácidos ou a álcool, por exemplo, ou mesmo quando se lhes introduz energia mecânica. Diz-se então que a proteína se desnaturou, ou seja, que perdeu a sua forma natural. 
Quando há desnaturação, os aminoácidos que antes estavam no interior do novelo de proteína podem estabelecer ligações entre si, formando-se uma espécie de rede tridimensional. E se essa rede for muito coesa e consistente, a proteína deixa de ser solúvel e separa-se, formando coágulos - dizendo-se que coagula.  Em muito poucos casos uma proteína desnaturada volta a assumir a sua forma original. 



Continua a dizer nunca? Ou já está com dúvidas?

sexta-feira, 18 de Fevereiro de 2011

Proteínas... sabe mesmo o que são?


As proteínas são das mais importantes moléculas biológicas. A palavra proteína até é derivada da palavra Grega proteios que significa “de primeira importância” e os cientistas que deram nome a estas moléculas há mais de cem anos escolheram o termo apropriado. De facto, as proteínas devem a importância não só à sua abundância e variedade como, principalmente, à diversidade de funções fundamentais que desempenham nos organismos vivos:
Catálise – praticamente todas as reacções que ocorrem nos seres vivos são catalisadas (ou seja, tornadas possíveis e aceleradas) por proteínas chamadas enzimas. Se assim não fosse, dificilmente poderia existir vida tal como a conhecemos.
Estruturais (nos animais) - cabelo, ossos, pele, unhas (colagénio e queratina são duas proteínas estruturais importantes).
Movimento - contracção e distensão de músculos envolvidos em todos os movimentos que realizamos (miosina e actina são duas proteínas importantes que formam os músculos).
Transporte – de moléculas através de membranas ou de fluidos orgânicos (hemoglobina por exemplo).
Hormonas - regulam algumas funções dos organismos (insulina, oxitocina, hormona do crescimento).
Protecção -  combate a doenças – os anticorpos são proteínas gerada nos organismos para combater antigénios (substâncias estranhas que penetram nesse organismo).
Armazenamento – para organismos recém nascidos (por exemplo caseína do leite e ovalbumina nos ovos) ou outros (por exemplo a ferritina no fígado armazena ferro e a mioglobina armazena oxigénio nos músculos).
Cada organismo necessita de um elevado número de proteínas para poder levar a cabo todos os processos necessários à vida. As funções de cada célula são, na verdade, determinadas pelo tipo de proteínas que contêm. Também as características físicas e fisiológicas dos organismos são determinadas pelas suas proteínas. Está a pensar que sempre tinha ouvido dizer que era no ADN que estava essa informação? Até tem razão! Mas sabia que o ADN é apenas (e isso já é muito...) o “livro de instruções” que permite a cada organismo sintetizar as suas proteínas? 
Apesar da enorme variedade de proteínas, todas elas são constituídas por cadeias lineares de moléculas chamadas aminoácidos. Pode fazer-se uma analogia com colares, formados por contas (os aminoácidos), sendo vinte o número de aminoácidos diferentes. Cada proteína tem um comprimento (que depende do número de aminoácidos), uma composição e uma sequência de aminoácidos diferentes, levando a que possa existir um número infindável de proteínas.


As características destes aminoácidos vão ainda determinar a forma que as cadeias de proteína assumem nos organismos – a sua configuração tridimensional. A função de uma proteína está intimamente relacionada com a sua estrutura e com a sua forma tridimensional.